关键词：αs1-酪蛋白;淀粉样纤维沉淀;磷脂;硫酸肝素;ThT荧光分析法;αs1-Casein;Amyloid fibril;Lipid;Heparin sulphate;ThT assay
摘 要：利用ThT荧光分析法、透射电子显微镜和圆二色光谱检测αs1-酪蛋白形成淀粉样纤维沉淀(Fibril)的动力学过程,优化了其形成条件,研究了Fibril形成的影响因素.实验结果表明,αs1-酪蛋白在65℃高温下,pH=5～5.4的范围内,加热144 h以上,可以形成Fibril.在此过程中,αs1-酪蛋白的二级结构由α螺旋构象向β折叠构象转变.甘油磷酸胆碱D6PC可以显著地促进αs1-酪蛋白Fibril的形成,并呈浓度依赖性,说明一定条件下蛋白质可能与细胞膜的磷脂之间存在相互作用,从而导致酪蛋白二级构象的转变.硫酸肝素对αs1-酪蛋白形成Fibril无影响,说明硫酸肝素对蛋白质二级构象的影响作用因蛋白质的不同而不同,与不同蛋白质的Fibril形成机制相关.