关键词：分子动力学模拟;Aβ1-16;质子化作用;结构特征;聚集
摘 要：利用副本交换分子动力学模拟研究了Aβ肽(β-Amyloid peptide)N末端部分Aβ1-16单体在pH为7.0,6.3及5.5水溶液状态下的结构特征以及聚集机理.通过建模确定了不同pH状态下Aβ1-16肽链的质子化位置(残基),通过模拟比较了不同酸性溶液状态下Aβ1-16单体的结构和能量变化.结果表明,在中性条件下,Aβ1-16单体保持自由卷曲结构,而在酸性状态下,其结构由最初的无序状态向有序状态转变,模拟过程中β-折叠结构会间歇性产生,预示着单体可以发生自聚集现象.本文所得结论,即酸性状态下的Aβ-6单体质子化位及模拟过程中的结构变化,可用于酸性状态下金属离子与Aβ1-16可能的残基结合位及结合数量的有效预测和评估.