关键词：血管紧张素转化酶；抑制二肽；分子对接；分子机理
摘 要：食源性血管紧张素转化酶（angiotension converting enzyme, ACE）抑制肽可有效抑制生物体内ACE活性，进而起到降压疗效，且作用温和，无副作用，是高血压治疗的理想药物，但其分子作用机制一直未有明确解释。本文选取四个代表性食源ACE 抑制二肽(Gly-Phe、Gly-Tyr、Val-Phe、Ile-Tyr)为研究对象，采用柔性分子对接的方法研究它们与ACE 的相互作用模型与分子机理。分子对接结果表明：氢键、亲水、疏水、静电等作用力同时对二肽与ACE 的结合存在贡献，但以氢键作用为主；ACE 分子中Ala354、Glu384、Arg522 等氨基酸残基为其与肽结合的重要活性位点；ACE 抑制二肽中氮端氨基对其抑制活性影响显著。通过以上分子机理研究可为指导开发强活性ACE 抑制肽提供理论指导。