分子对接和动力学模拟提高嗜热蛋白酶PhpI的活力
作者单位：詹冬玲,ZHAN Dong-Ling(吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室,长春130012;吉林农业大学食品科学与工程学院,长春130118)高楠,GAO Nan(中国科学院长春应用化学研究所,长春,130022)韩葳葳,冯雁,HAN Wei-Wei,FENG Yan(吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室,长春,130012)
加工时间：2014-06-15
信息来源：高等学校化学学报
关键词：嗜热蛋白酶PhpI;分子对接;动力学模拟;定点突变
摘 要：通过分子对接和动力学模拟对嗜热蛋白酶的分子进行改造,确定蛋白酶PH1704(PhpI)定点突变残基,并通过分子生物学实验进行验证.突变体K43C的蛋白酶活力提高了5.8倍.分子动力学模拟结果表明,经过8 ns的动力学模拟后,K43C突变体二级结构由野生型的S2片层(F11-E12-D13)变成环状结构.E12和K43均是活性位点的重要残基,这种变化将导致活性位点的柔性增强,有利于催化反应的发生.
027-87841330