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氯过氧化物酶活性中心结构域中Mn2+与酶催化行为的关系
作者单位:李海云,LI Hai-Yun(陕西师范大学化学化工学院,西安,710062)蒋育澄,胡满成,李淑妮,翟全国,JIANG Yu-Cheng,HU Man-Cheng,LI Shu-Ni,ZHAI Quan-Guo(陕西师范大学化学化工学院,西安710062;陕西师范大学大分子科学陕西省重点实验室,西安710062) 加工时间:2014-03-15 信息来源:高等学校化学学报
关键词:氯过氧化物酶;Mn2+;酶催化行为;化学修饰;外源离子
摘 要:通过乙二胺四乙酸二钠(EDTA)配位竞争反应结合石墨炉原子吸收及电感耦合等离子体发射检测结果,为氯过氧化物酶(CPO)活性中心血红素丙酸根与金属Mn2+配位结合提供了更直接的证据;基于Mn2+移除前后CPO的紫外特征吸收光谱、圆二色谱以及氯化活性和过氧化活性的变化,阐明了Mn2+的存在对于保持酶活性中心的结构域、稳定CPO的优势构象具有一定作用,是酶分子表现活力所必需的结构元素.本研究还发现移除Mn2+前后CPO血红素活性中心微环境的变化是一个可逆过程,重新引入Mn2+后活性可恢复,并且以外源性Ag+和Cr3+替代Mn2+后,CPO的氯化活性和过氧化活性分别比天然态的酶有所改善,为通过化学修饰提高CPO的催化活性提供了新的途径.
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